قصة اكتشاف البروتينات بخلايا الكائنات الحية

قصة اكتشاف البروتينات

وصف البروتينات لأول مرة الكيميائي الهولندي جيراردوس يوهانس مولدر. أما تسمية البروتين فترجع إلى الكيميائي السويدي يونس جاكوب بيرسيليوس، وذلك في عام 1838. أجرى مولدر تحليلًا أوليًا للبروتينات الشائعة ووجد أن جميع البروتينات تقريبًا لها نفس الصيغة التجريبية، C₄₀₀H₆₂₀N₁₀₀O₁₂₀P₁S₁. لقد توصل إلى استنتاج خاطئ مفاده أنها قد تكون مكونة من نوع واحد من الجزيئات (الكبيرة جدًا). ثم اقتراح مصطلح "بروتين" لوصف هذه الجزيئات بيرسيليوس زميل مولدر. البروتين مشتق من الكلمة اليونانية ((proteios، والتي تعني "الابتدائي" أو "في المقدمة"، أو "الواقف في المقدمة". ومضى مولدر في تحديد منتجات تحلل البروتين مثل الحمض الأميني الليوسين الذي وجد له وزنًا جزيئيًا (صحيحًا تقريبًا) يبلغ 131 دالتون.

اعتقد علماء التغذية الأوائل، مثل الألماني كارل فون فويت، أن البروتين هو أهم عنصر غذائي للحفاظ على بنية الجسم. لأنه كان يعتقد بشكل عام أن "اللحم يصنع اللحم". قام كارل هاينريش ريتهاوزن بتوسيع معرفته بالبروتين مع التعرف على حمض الجلوتاميك. في محطة كونيتيكت للتجارب الزراعية، قام توماس بور أوزبورن و لافاييت مندل بدراسة مرجعية للبروتينات النباتية. قام توماس بور أوزبورن و لافاييت مندل بتطبيق قانون ليبج للحد الأدنى في تغذية فئران المختبر. وقد مكنتهما هذه التجارب من التعرف على الأحماض الأمينية الأساسية من الناحية الغذائية. تمكن فرانز هوفميستر وهيرمان إميل فيشر في عام 1902 من اثبات أن البروتين يتكون من عديدات الببتيدات. لم يتم التعرف على أنزيمان الكائنات الحية أنها بروتينات بصورة أكيده حتى عام 1926، عندما أوضح جيمس ب. سومنر أن الطبيعة البروتينية لإنزيم اليورياز.

إن صعوبة تنقية البروتينات بكميات كبيرة جعلت من الصعب جدًا على علماء الكيمياء الحيوية للبروتين الأوائل دراستها. ومن ثم، ركزت الدراسات المبكرة على البروتينات التي يمكن تنقيتها بكميات كبيرة. على سبيل المثال، تلك الموجودة في الدم، وبياض البيض، والسموم المختلفة، والإنزيمات الهاضمة/الأيضية التي يتم الحصول عليها من المسالخ. في الخمسينيات من القرن الماضي، قامت شركة آرمور هوت دوج بتنقية كيلوجرام واحد من الريبونوكلياز البنكرياسي البقري النقي. وجعلته متاحًا مجانًا للعلماء. ساعدت هذه البادرة على أن يصبح الريبونوكلياز A هدفًا رئيسيًا للدراسات البيوكيميائية على مدى العقود التالية.

تركيب البروتينات

البروتينات عبارة عن جزيئات حيوية كبيرة، تتكون من سلسلة طويلة من واحدة أو أكثر من الأحماض الأمينية. تؤدي البروتينات مجموعة واسعة من الوظائف داخل الكائنات الحية،بما فيها تحفيز التفاعلات الأيضية. ونسخ الحمض النووي، والاستجابة للمنبهات. وتوفير البنية التركيبية للخلايا والكائنات الحية. ونقل الجزيئات من مكان إلى آخر. تختلف البروتينات عن بعضها البعض في تسلسل الأحماض الأمينية، والذي يحدده تسلسل النوكليوتيدات في الجينات المشفرة لها. والذي يؤدي عادةً إلى طي البروتين في بنية ثلاثية الأبعاد محددة تحدد نشاطه.

تسمى السلسلة الخطية من الأحماض الأمينية بالبولي ببتيد. يحتوي البروتين على بولي ببتيد طويل واحد على الأقل. ونادرا ما تعتبر البروتينات القصيرة، تلك البروتينات التي تحتوي على أقل من 20-30 وحدة بنائية - حامض أميني، بروتينات وتسمى عادة الببتيدات. يتم ربط الأحماض الأمينية الفردية معًا بواسطة روابط الببتيد. يتم تحديد تسلسل الأحماض الأمينية في البروتين من من خلال معرفة تسلسل الجين المشفر في الشفرة الوراثية. بشكل عام، تحدد الشفرة الوراثية 20 حمضًا أمينيًا قياسيًا. ولكن في بعض الكائنات الحية، يمكن أن تشتمل الشفرة الوراثية على السيلينوسيستين، وفي بعض العتائق (Archaea)، البيروليسين. بعد وقت قصير من تخليق البروتين أو حتى أثناءه، غالبًا ما يتم تحويره كيميائيًا. ويعرف بالتحوير (post-translational modification) ما بعد الترجمة. ويغير هذا التحوير الخصائص الفيزيائية والكيميائية، وطي، واستقرار، ونشاط البروتين، وفي النهاية وظيفة البروتينات. تحتوي بعض البروتينات على مجموعات غير ببتيدية، والتي يمكن أن تسمى المجموعات الاصطناعية (prosthetic groups) أو العوامل المساعدة. يمكن للبروتينات أيضًا أن تعمل معًا لتحقيق وظيفة معينة، وغالبًا ما تترابط لتكوين مجمعات بروتينية مستقرة.

أنواع البروتينات

يدخل آلاف الأنواع من البروتينات في تركيب أجسام الكائنات الحية. وهذه البروتينات تقسم إلى نوعين رئيسين هما:

- بروتينات التنظيمية

وهي بروتينات تنظم العديد من العمليات والأنشطة الحيوية في الكائن الحي. مثل الانزيمات التي تنشط التفاعلات الكيميائية في الكائنات الحية. الأجسام المضادة التي تكسب الجسم المناعة ضد الأجسام الغريبة. الهرمونات التي تمكن الجسم من الاستجابة للتغيرات المستمرة في بيئته الداخلية والخارجية.

- بروتينات تركيبية

بروتينات تدخل في تراكيب محددة في الكائن الحي. مثل الاكتين والميوسين. وهما يدخلان في تركيب العضلات وغيرها من أعضاء الحركة. والكولاجين، وهو الذي يدخل في تركيب الأنسجة الضامة (الدم-الليف-العظام-الغضاريف). والكيراتين، وهو الذي يكون الأغطية الواقية كالجلد والشعر والحوافر والقرون والريش..

خطة بناء البروتين

هناك خطة مشتركة لبناء آلاف الأنواع من البروتينات التي توجد في أجسام الكائنات الحية.

يدخل في تركيب البروتينات (20) نوع من الأحماض الأمينية والتي لها تركيب أساسي واحد. وهو ذرة الكربون (C). وذرة الهيدروجين (H). ومجموعة الكروبوكسيل (COOH). ومجموعة الأمين (NH2). ومجموعة الكيل (R) وهي تختلف من حمض اميني لاخر. وتختلف الاحماض الامينية عن بعضها باختلاف مجموعة R.

ترتبط الأحماض الأمينية ببعضها البعض عن طريق (روابط بيتيدية) في وجود انزيمات خاصة في تفاعل نازع للماء. فتكون بوليمر عديد الببتيد يتكون منه البروتين.

الحمض الأميني (الجلايسين) هو الحمض الأميني الوحيد الذي يحتوي على ذرة هيدروجين بدلاً من الألكيل R. وتختلف الاحماض الامينية عن بعضها باختلاف مجموعة الالكيل.

الفرق بين البروتينات المختلفة

ترتبط الأحماض الامينة ببعضها البعض في وجود الإنزيمات الخاصة في تفاعل نازح للماء بروابط ببتيدية لتكوين بوليمر عديد الببتيد، الذي يكون البروتين. وتختلف البروتينات باختلاف أنواع وترتيب وأعداد الأحماض الأمينية في البوليمرات. بالإضافة إلى الروابط الهيدروجينية الضعيفة التي تعطي الجزيء شكله المميز.الحمض الأميني الوحدة البنائية الأساسية ‏للبروتين. ‏الحمض الأميني (الجلايسين) هو الحمض ‏الأميني الوحيد الذي يحتوي على ذرة ‏هيدروجين بدلاً من الألكيل ‏R. ‎

المراجع‎

https://en.wikipedia.org/wiki/Post-translational_modification